Dr Sophie Séronie-Vivien | 07 novembre 2024

Dans la maladie d’Alzheimer, la recherche thérapeutique a principalement porté sur les anti-amyloïde, avec un succès mitigé.

Une équipe a ciblé la protéine Tau pathologique en développant un peptide capable d’inhiber son agrégation.

Une piste à explorer ! 

La maladie d’Alzheimer est une protéinopathie neurodégénérative, qui se caractérise par l’accumulation de plaques extracellulaires composées de peptide β-amyloïde (Aβ) et d’enchevêtrements neurofibrillaires intracellulaires de protéine Tau hyperphosphorylée.

Ces agrégats protéiques sont responsables de la neurodégénérescence et du déclin cognitif associés à la maladie.

A l’heure où ces lignes sont écrites, seul l’anticorps anti-amyloïde donanemab a démontré une efficacité modérée en phase III, chez des patients atteints de démence légère, à la fois pour réduire la masse amyloïde et ralentir le déclin cognitif.

Il a ainsi reçu une AMM aux États-Unis en juillet 2024 et en Grande-Bretagne le 23 octobre dernier.

Inhiber l’agrégation de la protéine Tau hyperphosphorylée

L’inhibition de la formation d’agrégats intracellulaires de la protéine Tau, dont le rôle physiologique est de stabiliser les microtubules et de participer à l’intégrité du cytosquelette des axones, est également un objectif thérapeutique potentiel.

Elle pourrait passer par une inhibition de la phosphorylation de Tau ou par la diminution de l’expression de Tau grâce à des oligonucléotides antisens.

À ce jour, à l’exception des dérivés du bleu de méthylène pour lesquels une phase III vient de s’achever (résultats non publiés), ces stratégies n’ont pas dépassé le stade pré-clinique.

Pour qu’un inhibiteur de l’agrégation de la protéine Tau soit potentiellement cliniquement pertinent pour l’ensemble des tauopathies, il doit : 1) cibler non pas un seul mais les deux hexapeptides impliqués dans l’agrégation neurotoxique de Tau (275VQIINK280et 275VQIINK280, et ce afin d’inhiber l’agrégation des six isoformes de Tau ; 2) être stable face à la protéolyse ; 3) traverser la barrière hémato-encéphalique et 4) réverser in vivo les phénotypes Tau dépendant de l’agrégation intracellulaire de neurofibrilles.

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